Enzymatisk nedbrytning av biomasse

En doktoravhandling fra NMBU gir ny innsikt i hvordan aktiviteten til spesielle enzymer som bryter ned uløselige karbohydrater best kan analyseres, og hvilke praktiske utfordringer som oppstår når enzymene benyttes i industrielle bioteknologiske prosesser.

Enzymatisk nedbrytning av biomasse

Jennifer Sarah Maria Loose disputerer 30. september 2016 for graden ph.d. ved NMBU – Norges miljø- og biovitenskapelige universitet med avhandlingen «Biochemical investigation of catalysis by lytic polysaccharide monooxygenases».

Med oljealderen på hell og bioøkonomien på vei inn blir det særlig viktig å finne gode og effektive metoder til å bryte ned biomasse til mindre bestanddeler som så kan benyttes til produksjon av bl.a. kjemikalier og drivstoff. Råmaterialene det fins mest av i naturen, som cellulose fra trevirke og kitin fra skalldyrindustrien, er imidlertid vanskelige å bryte ned effektivt med dagens enzymteknologi.

I 2010 ble det oppdaget en ny enzymaktivitet som viste lovende egenskaper for effektiv nedbrytning av biomasse. Disse enzymene kalles lytisk polysakkarid-monooksygenaser (LPMOer) og er kobberavhengige enzymer som utfører oksidativ nedbrytning av karbohydrater. LPMOer er i stand til å bryte ned uløselige karbohydrater som krystallinsk cellulose fra planter og trær og kitin fra sopp og skalldyr.

Arbeider i synergi med andre enzymer
Den viktige rollen disse enzymene har i biomassekonvertering, er evnen til å oppnå synergi med andre enzymer. Dette gir store muligheter for forbedring av industrielle enzymblandinger som blant annet benyttes til å bryte ned sagflis.

Selv om disse enzymene er nøye studert siden de ble oppdaget, er det fortsatt flere uklarheter vedrørende katalytiske mekanismer og virkemåte. I doktorgradsarbeidet sitt har Jennifer Sarah Maria Loose hatt som mål å finne ut mer om hvordan LPMOene fungerer. Med god forståelse av enzymenes funksjon på et grunnleggende plan, er det mulig å finne ut hvordan de kan utnyttes på best mulig måte i en industriell bioteknologisk prosess.

Doktorgradsarbeidet ga en rekke nye oppdagelser. Den først studien beskriver utvikling av en metode som gjør det lettere å studere enzymenes virkning. Arbeidet har tilført feltet viktig informasjon om hvordan man unngår en rekke fallgruver i prosessen med å forstå enzymene.

Viktig å justere elektronmengden
Den andre studien undersøker hvordan LPMOene skaffer seg elektronene de trenger for å gjennomføre katalyse. Denne prosessen er avhengig av finjustering. Dersom det tilføres for mye elektroner, blir det ustabilitet i enzymsystemet og reaksjonen bryter sammen. Dette er meget viktig å vite når det skal utvikles industrielle prosesser hvor disse enzymene er inkludert.

Den siste studien i doktorgradsarbeidet er et særdeles omfattende arbeid hvor en LPMO er blitt kartlagt i stor detalj ved hjelp av biokjemiske og biofysiske metoder.

Hovedkonklusjonen fra dette arbeidet er at LPMOene er meget sensitive enzymer, hvor kun små endringer på enzymoverflaten betyr nedsatt funksjon. Disse endringene medfører at LPMOen binder dårligere til substratet og dermed blir fortere ødelagt. Det er tydelig at disse spesielle enzymene er nøye tilpasset sin funksjon og at det må tas hensyn til dette når de skal forbedres for bruk innen bioteknologiske prosesser.

Annonsering av disputasen

Published 22. september 2016 - 11:10 - Updated 23. mai 2017 - 19:11